Інозинмонофосфатдегідрогеназа-2

Інозинмонофосфатдегідрогеназа-2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1B3O, 1NF7, 1NFB
Ідентифікатори
Символи	IMPDH2, IMPD2, IMPDH-II, IMP (inosine 5'-monophosphate) dehydrogenase 2, inosine monophosphate dehydrogenase 2
Зовнішні ІД	OMIM: 146691 MGI: 109367 HomoloGene: 48919 GeneCards: IMPDH2
Реагує на сполуку
	mycophenolate mofetil, Мікофенолова кислота, рибавірин, тіогуанін, Viroporin 3a
Онтологія гена
Молекулярна функція	• DNA binding; • зв’язування з іоном металу; • каталітична активність; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • RNA binding; • oxidoreductase activity; • nucleotide binding; • IMP dehydrogenase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • мембрана; • peroxisomal membrane; • екзосома; • клітинне ядро; • extracellular region; • гіалоплазма; • secretory granule lumen; • ficolin-1-rich granule lumen;
Біологічний процес	• cellular response to interleukin-4; • purine nucleotide biosynthetic process; • retina development in camera-type eye; • purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process; • lymphocyte proliferation; • GMP biosynthetic process; • protein homotetramerization; • GTP biosynthetic process; • neutrophil degranulation; • циркадний ритм;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	3615
	23918
	ENSG00000178035
	ENSMUSG00000062867
	P12268
	P24547
	NM_000884
	NM_011830; NM_001378921
	NP_000875
	NP_035960; NP_001365850
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Інозинмонофосфатдегідрогеназа-2 (англ. Inosine monophosphate dehydrogenase 2) – білок, який кодується геном IMPDH2, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 514 амінокислот, а молекулярна маса — 55 805^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MADYLISGGT	SYVPDDGLTA	QQLFNCGDGL	TYNDFLILPG	YIDFTADQVD
LTSALTKKIT	LKTPLVSSPM	DTVTEAGMAI	AMALTGGIGF	IHHNCTPEFQ
ANEVRKVKKY	EQGFITDPVV	LSPKDRVRDV	FEAKARHGFC	GIPITDTGRM
GSRLVGIISS	RDIDFLKEEE	HDCFLEEIMT	KREDLVVAPA	GITLKEANEI
LQRSKKGKLP	IVNEDDELVA	IIARTDLKKN	RDYPLASKDA	KKQLLCGAAI
GTHEDDKYRL	DLLAQAGVDV	VVLDSSQGNS	IFQINMIKYI	KDKYPNLQVI
GGNVVTAAQA	KNLIDAGVDA	LRVGMGSGSI	CITQEVLACG	RPQATAVYKV
SEYARRFGVP	VIADGGIQNV	GHIAKALALG	ASTVMMGSLL	AATTEAPGEY
FFSDGIRLKK	YRGMGSLDAM	DKHLSSQNRY	FSEADKIKVA	QGVSGAVQDK
GSIHKFVPYL	IAGIQHSCQD	IGAKSLTQVR	AMMYSGELKF	EKRTSSAQVE
GGVHSLHSYE	KRLF

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

Y: Тирозин

Цей білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах як біосинтез пуринів, біосинтез ГМФ. Білок має сайт для зв'язування з НАД, іонами металів, ДНК, РНК, калію. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Glesne D.A., Huberman E. (1994). Cloning and sequence of the human type II IMP dehydrogenase gene. Biochem. Biophys. Res. Commun. 205: 537—544. PMID 7999076 doi:10.1006/bbrc.1994.2698
Zimmermann A.G., Spychala J., Mitchell B.S. (1995). Characterization of the human inosine-5'-monophosphate dehydrogenase type II gene. J. Biol. Chem. 270: 6808—6814. PMID 7896827 doi:10.1074/jbc.270.12.6808
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Glesne D.A., Collart F.R., Varkony T., Drabkin H., Huberman E. (1993). Chromosomal localization and structure of the human type II IMP dehydrogenase gene. Genomics. 16: 274—277. PMID 8098009 doi:10.1006/geno.1993.1177
Hager P.W., Collart F.R., Huberman E., Mitchell B.S. (1995). Recombinant human inosine monophosphate dehydrogenase type I and type II proteins. Purification and characterization of inhibitor binding. Biochem. Pharmacol. 49: 1323—1329. PMID 7763314 doi:10.1016/0006-2952(95)00026-V
Colby T.D., Vanderveen K., Strickler M.D., Markham G.D., Goldstein B.M. (1999). Crystal structure of human type II inosine monophosphate dehydrogenase: implications for ligand binding and drug design. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96: 3531—3536. PMID 10097070 doi:10.1073/pnas.96.7.3531