Перейти до вмісту

Протеїногенна амінокислота

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Протеїногенні амінокислоти складають невелику частину всіх амінокислот.

Протеїногенні амінокислоти — це амінокислоти, які біосинтетично включаються до білків під час трансляції з РНК. Слово «протеїногенні» означає «створюючи білок». У відомому нам житті існує 22 генетично кодовані (протеїногенні) амінокислоти, 20 з яких входять до стандартного генетичного коду, а ще 2 (селеноцистеїн і піролізин) можуть бути включені за допомогою спеціальних механізмів трансляції.[1]

На відміну від них, непротеїногенні амінокислоти — це амінокислоти, які або не включаються до складу білків (як ГАМК, L-ДОФА або трийодтиронін), неправильно включаються замість генетично кодованої амінокислоти, або не виробляються безпосередньо та ізольовано стандартними клітинними механізмами (як гідроксипролін). Останнє часто є результатом посттрансляційної модифікації білків. Деякі непротеїногенні амінокислоти включаються до складу нерибосомних пептидів, які синтезуються нерибосомними пептидсинтетазами.

Як еукаріоти, так і прокаріоти до складу своїх білків можуть включати селеноцистеїн за допомогою нуклеотидної послідовності, відомої як SECIS-елемент, яка спрямовує клітину на трансляцію сусіднього кодону UGA як селеноцистеїну (UGA зазвичай є стоп-кодоном). У деяких метаногенних прокаріотів кодон UAG (зазвичай стоп-кодон) також може бути трансльований у піролізин.[2]

У еукаріотів існує лише 21 протеїногенна амінокислота, 20 стандартного генетичного коду, плюс селеноцистеїн. З інших амінокислот або з інших молекул проміжного метаболізму людський організм може синтезувати 12 амінокислот. Інші дев'ять повинні споживатися (зазвичай у вигляді їх білкових похідних), тому їх називають незамінними амінокислотами. Незамінними амінокислотами є гістидин, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан і валін (тобто H, I, L, K, M, F, T, W, V).[3]

Було виявлено, що протеїногенні амінокислоти пов'язані з набором амінокислот, які можуть розпізнаватися системами аутоаміноацилювання рибозимів.[4] Таким чином, непротеїногенні амінокислоти були виключені через випадковий еволюційний процес нуклеотидних форм життя. Були запропоновані й інші причини, щоб пояснити, чому певні специфічні непротеїногенні амінокислоти зазвичай не включаються до складу білків; наприклад, орнітин і гомосерин циклізуються відносно пептидного остова та фрагментують білок з відносно коротким періодом напіврозпаду, тоді як інші є токсичними, оскільки їх можна помилково включити до складу білків, як-от аналог аргініну канаванін.

Було висловлено припущення, що еволюційний відбір певних протеїногенних амінокислот з первинного бульйону, на відміну від непротеїногенних амінокислот, зумовлений їх кращим включенням у поліпептидний ланцюг.[5]

Структури

[ред. | ред. код]

Нижче наведено структури та абревіатури 21 амінокислоти, які безпосередньо кодуються для синтезу білка генетичним кодом еукаріотів. Наведені нижче структури є стандартними хімічними структурами, а не типовими формами цвітер-іонів, що існують у водних розчинах.

Структура 21 протеїногенної амінокислоти з 3- та 1-літерними кодами, згрупованих за функціональністю бічного ланцюга

IUPAC/IUBMB тепер також рекомендує стандартні скорочення для наступних двох амінокислот:

Хімічні властивості

[ред. | ред. код]

Нижче наведено таблицю, в якій перераховано однолітерні символи, трилітерні символи та хімічні властивості бічних ланцюгів стандартних амінокислот. Зазначені маси базуються на середньозважених значеннях елементарних ізотопів за їх природного вмісту. Утворення пептидного зв'язку призводить до відщеплення молекули води. Отже, маса білка дорівнює масі амінокислот, з яких складається білок, мінус 18,01524 Да на пептидний зв'язок.

Загальні хімічні властивості

[ред. | ред. код]
Амінокислота Однолітерне позначення Абревіатура Середня маса (Да) Ізоелектрична точка pK1

(α-COO−) 		pK2

(α-NH3+)
Alanine A Ala 89.09404 6.01 2.35 9.87
Cysteine C Cys 121.15404 5.05 1.92 10.70
Aspartic acid D Asp 133.10384 2.85 1.99 9.90
Glutamic acid E Glu 147.13074 3.15 2.10 9.47
Phenylalanine F Phe 165.19184 5.49 2.20 9.31
Glycine G Gly 75.06714 6.06 2.35 9.78
Histidine H His 155.15634 7.60 1.80 9.33
Isoleucine I Ile 131.17464 6.05 2.32 9.76
Lysine K Lys 146.18934 9.60 2.16 9.06
Leucine L Leu 131.17464 6.01 2.33 9.74
Methionine M Met 149.20784 5.74 2.13 9.28
Asparagine N Asn 132.11904 5.41 2.14 8.72
Pyrrolysine O Pyl 255.31 ? ? ?
Proline P Pro 115.13194 6.30 1.95 10.64
Glutamine Q Gln 146.14594 5.65 2.17 9.13
Arginine R Arg 174.20274 10.76 1.82 8.99
Serine S Ser 105.09344 5.68 2.19 9.21
Threonine T Thr 119.12034 5.60 2.09 9.10
Selenocysteine U Sec 168.053 5.47 1.91 10
Valine V Val 117.14784 6.00 2.39 9.74
Tryptophan W Trp 204.22844 5.89 2.46 9.41
Tyrosine Y Tyr 181.19124 5.64 2.20 9.21

Властивості бічного ланцюга

[ред. | ред. код]
Амінокислота Боковий ланцюг Гідрофобність pKa§ Полярність pH Малий розмір Слабкість Ароматичнаабо аліфатична Радіус Ван дер Ваалься(Å3)
Alanine -CH3 Так - Ні - Так Так Аліфатична 67
Cysteine -CH2SH Так 8.55 Так кисла Так Так - 86
Aspartic acid -CH2COOH Ні 3.67 Так кисла Так Ні - 91
Glutamic acid -CH2CH2COOH Ні 4.25 Так кисла Ні Ні - 109
Phenylalanine -CH2C6H5 Так - Ні - Ні Ні Ароматична 135
Glycine -H Так - Ні - Так Так - 48
Histidine -CH2-C3H3N2 Ні 6.54 Так слабо основна Ні Ні Ароматична 118
Isoleucine -CH(CH3)CH2CH3 Так - Ні - Ні Ні Аліфатична 124
Lysine -(CH2)4NH2 Ні 10.40 Так основна Ні Ні - 135
Leucine -CH2CH(CH3)2 Так - Ні - Ні Ні Аліфатична 124
Methionine -CH2CH2SCH3 Так - Ні - Ні Ні Аліфатична 124
Asparagine -CH2CONH2 Ні - Так - Так Ні - 96
Pyrrolysine -(CH2)4NHCOC4H5NCH3 Ні N.D. Так слабо основна Ні Ні - ?
Proline -CH2CH2CH2- Так - Ні - Так Ні - 90
Glutamine -CH2CH2CONH2 Ні - Так - Ні Ні - 114
Arginine -(CH2)3NH-C(NH)NH2 Ні 12.3 Так сильно основна Ні Ні - 148
Serine -CH2OH Ні - Так - Так Так - 73
Threonine -CH(OH)CH3 Ні - Так - Так Ні - 93
Selenocysteine -CH2SeH Ні 5.43 Ні кисла Так Так - ?
Valine -CH(CH3)2 Так - Ні - Так Ні Аліфатична 105
Tryptophan -CH2C8H6N Так - Ні - Ні Ні Ароматична 163
Tyrosine -CH2-C6H4OH Ні 9.84 Так слабо кисла Ні Ні Ароматична 141

§: Тільки іонізуючі залишки мають значуще значення pKa. Значення для Asp, Cys, Glu, His, Lys та Tyr були визначені з використанням амінокислотного залишку, розташованого центрально в аланіновому пентапептиді.[6] Значення для Arg взято з Pace et al. (2009).[7] Значення для Sec взято з Byun & Kang (2011).[8]

Експресія генів та біохімія

[ред. | ред. код]
Амінокислота Кодон(и) Частота у білках Незамінніl‡ у
Археї Бактерії Еукаріоти Людина
Alanine GCU, GCC, GCA, GCG 8.2 10.06 7.63 7.01 Ні
Cysteine UGU, UGC 0.98 0.94 1.76 2.3 Conditionally
Aspartic acid GAU, GAC 6.21 5.59 5.4 4.73 Ні
Glutamic acid GAA, GAG 7.69 6.15 6.42 7.09 Conditionally
Phenylalanine UUU, UUC 3.86 3.89 3.87 3.65 Так
Glycine GGU, GGC, GGA, GGG 7.58 7.76 6.33 6.58 Conditionally
Histidine CAU, CAC 1.77 2.06 2.44 2.63 Так
Isoleucine AUU, AUC, AUA 7.03 5.89 5.1 4.33 Так
Lysine AAA, AAG 5.27 4.68 5.64 5.72 Так
Leucine UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 9.31 10.09 9.29 9.97 Так
Methionine AUG 2.35 2.38 2.25 2.13 Так
Asparagine AAU, AAC 3.68 3.58 4.28 3.58 Ні
Pyrrolysine UAG* 0 0 0 0 Ні
Proline CCU, CCC, CCA, CCG 4.26 4.61 5.41 6.31 Ні
Glutamine CAA, CAG 2.38 3.58 4.21 4.77 Ні
Arginine CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 5.51 5.88 5.71 5.64 Conditionally
Serine UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC 6.17 5.85 8.34 8.33 Ні
Threonine ACU, ACC, ACA, ACG 5.44 5.52 5.56 5.36 Так
Selenocysteine UGA** 0 0 0 >0 Ні
Valine GUU, GUC, GUA, GUG 7.8 7.27 6.2 5.96 Так
Tryptophan UGG 1.03 1.27 1.24 1.22 Так
Tyrosine UAU, UAC 3.35 2.94 2.87 2.66 Conditionally
Stop codon† UAA, UAG, UGA†† ? ? ? Н/Д Н/Д

* UAG зазвичай є стоп-кодоном, але в організмах, що містять біологічний апарат, кодований кластером генів pylTSBCD, амінокислота піролізин буде включена.[9] ** UGA зазвичай є стоп-кодоном opal (або umber), але кодує селеноцистеїн, якщо присутній SECIS-елемент. † Стоп-кодон не є амінокислотою, але включено для повноти картини. †† UAG та UGA не завжди діють як стоп-кодони (див. вище). ‡ Незамінна амінокислота не може синтезуватися в організмі людини і тому повинна надходити з їжею. Умовно незамінні амінокислоти зазвичай не потрібні в раціоні, але повинні надходити екзогенно для певних груп населення, які не синтезують їх у достатніх кількостях. & Наявність амінокислот базується на протеомах 135 архей, 3775 бактерій, 614 еукаріот та протеомах людини (21 006 білків) відповідно.[10]

Мас-спектрометрія

[ред. | ред. код]

У мас-спектрометрії пептидів та білків корисним є знання мас залишків. Маса пептиду або білка дорівнює сумі мас залишків плюс маса води (моноізотопна маса = 18,01056 Да; середня маса = 18,0153 Да). Маси залишків обчислюються за табличними хімічними формулами та атомними вагами.[11] У мас-спектрометрії іони також можуть включати один або декілька протонів (моноізотопна маса = 1,00728 Да; середня маса* = 1,0074 Да). *Протони не можуть мати середньої маси, що призводить до плутанини, оскільки дейтрони є дійсним ізотопом, але вони повинні бути іншого виду (див. Гідрон (хімія)).

Amino acid Short Abbrev. Formula Mon. mass§ (Da) Avg. mass (Da)
Alanine A Ala C3H5NO 71.03711 71.0779
Cysteine C Cys C3H5NOS 103.00919 103.1429
Aspartic acid D Asp C4H5NO3 115.02694 115.0874
Glutamic acid E Glu C5H7NO3 129.04259 129.1140
Phenylalanine F Phe C9H9NO 147.06841 147.1739
Glycine G Gly C2H3NO 57.02146 57.0513
Histidine H His C6H7N3O 137.05891 137.1393
Isoleucine I Ile C6H11NO 113.08406 113.1576
Lysine K Lys C6H12N2O 128.09496 128.1723
Leucine L Leu C6H11NO 113.08406 113.1576
Methionine M Met C5H9NOS 131.04049 131.1961
Asparagine N Asn C4H6N2O2 114.04293 114.1026
Pyrrolysine O Pyl C12H19N3O2 237.14773 237.2982
Proline P Pro C5H7NO 97.05276 97.1152
Glutamine Q Gln C5H8N2O2 128.05858 128.1292
Arginine R Arg C6H12N4O 156.10111 156.1857
Serine S Ser C3H5NO2 87.03203 87.0773
Threonine T Thr C4H7NO2 101.04768 101.1039
Selenocysteine U Sec C3H5NOSe 150.95364 150.0489
Valine V Val C5H9NO 99.06841 99.1311
Tryptophan W Trp C11H10N2O 186.07931 186.2099
Tyrosine Y Tyr C9H9NO2 163.06333 163.1733

§ Моноізотопна маса

Стехіометрія та метаболічні витрати в клітині

[ред. | ред. код]

У таблиці нижче наведено вміст амінокислот у клітинах E. coli та метаболічні витрати (АТФ) на синтез цих амінокислот. Від'ємні числа вказують на те, що метаболічні процеси є енергетично вигідними та не витрачають чистий АТФ клітини.[12] Надлишок амінокислот включає амінокислоти у вільній формі та у полімеризованій формі (білки).

Амінокислота Поширеність
(# молекул (×108)
на клітину E. coli ) 		ATФ вартість при синтезі
Аеробні умови Анаеробні умови
Alanine 2.9 −1 1
Cysteine 0.52 11 15
Aspartic acid 1.4 0 2
Glutamic acid 1.5 −7 −1
Phenylalanine 1.1 −6 2
Glycine 3.5 −2 2
Histidine 0.54 1 7
Isoleucine 1.7 7 11
Lysine 2.0 5 9
Leucine 2.6 −9 1
Methionine 0.88 21 23
Asparagine 1.4 3 5
Pyrrolysine - - -
Proline 1.3 −2 4
Glutamine 1.5 −6 0
Arginine 1.7 5 13
Serine 1.2 −2 2
Threonine 1.5 6 8
Selenocysteine - - -
Valine 2.4 −2 2
Tryptophan 0.33 −7 7
Tyrosine 0.79 −8 2
Примітки
Амінокислота Abbrev. Remarks
Alanine A Ala Дуже поширений і дуже універсальний, він є більш щільним, ніж гліцин, але досить малим, щоб створювати лише невеликі стеричні обмеження для конформації білка. Він поводиться досить нейтрально та може розташовуватися як у гідрофільних ділянках білка ззовні, так і в гідрофобних областях усередині.
Asparagine or aspartic acid B Asx Заповнювач, коли будь-яка амінокислота може займати певну позицію
Cysteine C Cys Атом сірки легко зв'язується з іонами важких металів. В окиснювальних умовах два залишки цистеїну можуть утворювати дисульфідний зв'язок, утворюючи амінокислоту цистин. Коли цистини є складовою білка, наприклад інсуліну, формується стабільна третинна структура, що робить білок більш стійким до денатурації; саме тому дисульфідні зв'язки характерні для білків, які функціонують у суворих умовах, зокрема для травних ферментів (наприклад, пепсин і хімотрипсин) та структурних білків (наприклад, кератин). Дисульфідні зв'язки зустрічаються також у пептидах, які самі по собі не здатні утримувати стабільну конформацію (наприклад, інсулін).
Aspartic acid D Asp Аспартат поводиться подібно до глутамінової кислоти, має гідрофільну кислотну групу з сильним негативним зарядом. Зазвичай знаходиться на зовнішній поверхні білка, завдяки білок він добре розчиняється у воді. Аспартат взаємодіє з молекулами й іонами з позитивним зарядом, і часто використовується в ферментах для фіксації іонів металу. Усередині білка залишки аспартату і глутамату зазвичай розташовуються у парі з аргініном і лізином.
Glutamic acid E Glu Глутамінова кислота поводиться подібно до аспарагінової кислоти, але має довший і трохи більш гнучкий бічний ланцюг.
Phenylalanine F Phe Життєво необхідні для людини фенілаланін, тирозин і триптофан містять у бічному ланцюгу велику, жорстку ароматичну групу. Вони є найбільшими амінокислотами. Як ізолейцин, лейцин і валін, ці амінокислоти є гідрофобними і, як правило, орієнтуються до внутрішньої частини згорнутої молекули білка. Фенілаланін може перетворюватися на тирозин.
Glycine G Gly Через наявність двох атомів Гідрогену при α-вуглеці гліцин не проявляє оптичної активності. Це найменша амінокислота, яка легко обертається і забезпечує гнучкість білкового ланцюга. Вона може вписуватися в найтісніші ділянки, наприклад, у потрійну спіраль колагену. Оскільки надмірна гнучкість зазвичай небажана, як структурний компонент гліцин зустрічається рідше, ніж аланін.
Histidine H His Гістидин є незамінною для людини амінокислотою. Навіть за слабо кислих умов відбувається протонування атома Нітрогену, що змінює властивості гістидину й поліпептиду загалом. Багато білків використовують цю властивість як регуляторний механізм, змінюючи конформацію й поведінку поліпептиду в кислих середовищах, як-от у пізніх ендосомах чи лізосомах, спричиняючи конформаційні зміни ферментів. Однак лише кілька залишків гістидину достатньо для такої функції, тому його в складі білків відносно мало.
Isoleucine I Ile Ізолейцин є незамінною для людини амінокислотою. Ізолейцин, лейцин і валін мають великі аліфатичні гідрофобні бічні ланцюги. Їхні молекули жорсткі, а взаємодія між цими гідрофобними радикалами важлива для правильного згортання білків, оскільки ці ланцюги зазвичай розташовуються всередині молекули білка. Ізолейцин незамінний для людини.
Leucine or isoleucine J Xle Заповнювач, коли будь-яка амінокислота може займати певну позицію
Lysine K Lys Лізин є незамінною для людини амінокислотою і поводиться подібно до аргініну. Він має довгий, гнучкий бічний ланцюг із позитивно зарядженим кінцем. Завдяки гнучкості ланцюга лізин і аргінін здатні зв'язуватися з молекулами, поверхня яких містить багато негативних зарядів, наприклад, білки, що зв'язуються з ДНК, мають активні ділянки, багаті на аргінін і лізин. Сильний позитивний заряд обумовлює переважне розташування цих двох амінокислот на зовнішніх гідрофільних поверхнях білків; коли вони перебувають усередині, то, як правило, попарно з відповідною негативно зарядженою амінокислотою (аспартат або глутамат).
Leucine L Leu Лейцин є незамінною для людини амінокислотою та поводиться подібно до ізолейцину і валіну.
Methionine M Met Метіонін є незамінною для людини амінокислотою. Він завжди є першою амінокислотою, що вбудовується у білковий ланцюг, але іноді видаляється після трансляції. Як і цистеїн, метіонін містить сірку, але має метильну групу замість гідрогену. Ця метильна група може бути активована і використовується у багатьох реакціях, коли до іншої молекули приєднується новий атом карбону.
Asparagine N Asn Подібний до аспарагінової кислоти, аспарагін містить амідну групу там, де у аспартату знаходиться карбоксильна група.
Pyrrolysine O Pyl Подібний до лізину, але має приєднане пирролінове кільце.
Proline P Pro Пролін містить незвичайне піролідинове кільце при N-кінцевій аміногрупі, що фіксує амідний CO–NH ланцюг у певній конформації. Це може порушувати структуру білка, наприклад, альфа-спіраль або бета-лист, спричиняючи необхідний вигин у поліпептидному ланцюзі. Багато його міститься в колагені, де пролін часто модифікується після трансляції у гідроксипролін.
Glutamine Q Gln Як і глутамінова кислота, глутамін містить амідну групу там, де в глутамату карбоксильна. Він використовується у білках та як резервуар для аміаку, і є найпоширенішою амінокислотою в організмі.
Arginine R Arg Функціонально подібний лізину.
Serine S Ser Серин і треонін мають короткий бічний ланцюг, який завершується гідроксильною групою. Гідроген цієї групи легко відщеплюється, тому серин і треонін часто виконують роль донорів водню в ферментах. Обидві амінокислоти дуже гідрофільні, тому зовнішні ділянки розчинних білків зазвичай багаті на них.
Threonine T Thr Незамінна для людини, поводить себе подібно серину.
Selenocysteine U Sec Аналог цистеїну з селеном, де селен замінює атом сульфуру.
Valine V Val Незамінна для людини, поводить себе подібно ізолейцину та лейцину.
Tryptophan W Trp Триптофан є незамінною для людини амінокислотою і поводиться подібно до фенілаланіну і тирозину. Це попередник серотоніну й природний флуоресцент.
Unknown X Xaa Позначення невідомої або неважливої амінокислоти.
Tyrosine Y Tyr Тирозин поводиться подібно до фенілаланіну (який є його попередником) і триптофану, а також є попередником меланіну, адреналіну й тироїдних гормонів. Тирозин є природним флуоресцентом, хоча його флуоресценція зазвичай гаситься через енергетичний перенос до триптофану.
Glutamic acid or glutamine Z Glx Заповнювач, коли будь-яка амінокислота може займати певну позицію
Катаболізм амінокислот

Катаболізм

[ред. | ред. код]

Амінокислоти можна класифікувати за властивостями їхніх основних продуктів:[13]

  • Глюкогенні амінокислоти, коли продукти мають здатність утворювати глюкозу шляхом глюконеогенезу
  • Кетогенні амінокислоти, коли продукти не здатні утворювати глюкозу: ці продукти все ще можуть використовуватися для кетогенезу або синтезу ліпідів.
  • Амінокислоти, які катаболізуються як у глюкогенні, так і в кетогенні продукти

Див. також

[ред. | ред. код]

Примітки

[ред. | ред. код]
  1. ↑ Ambrogelly A, Palioura S, Söll D (January 2007). Natural expansion of the genetic code. Nature Chemical Biology. 3 (1): 29—35. doi:10.1038/nchembio847. PMID 17173027.
  2. ↑ Lobanov AV, Turanov AA, Hatfield DL, Gladyshev VN (August 2010). Dual functions of codons in the genetic code. Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. 45 (4): 257—65. doi:10.3109/10409231003786094. PMC 3311535. PMID 20446809.
  3. ↑ Young VR (August 1994). Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations (PDF). The Journal of Nutrition. 124 (8 Suppl): 1517S—1523S. doi:10.1093/jn/124.suppl_8.1517S. PMID 8064412.
  4. ↑ Erives A (August 2011). A model of proto-anti-codon RNA enzymes requiring L-amino acid homochirality. Journal of Molecular Evolution. 73 (1–2): 10—22. Bibcode:2011JMolE..73...10E. doi:10.1007/s00239-011-9453-4. PMC 3223571. PMID 21779963.
  5. ↑ Frenkel-Pinter, Moran; Haynes, Jay W.; C, Martin; Petrov, Anton S.; Burcar, Bradley T.; Krishnamurthy, Ramanarayanan; Hud, Nicholas V.; Leman, Luke J.; Williams, Loren Dean (13 серпня 2019). Selective incorporation of proteinaceous over nonproteinaceous cationic amino acids in model prebiotic oligomerization reactions. Proceedings of the National Academy of Sciences (англ.). 116 (33): 16338—16346. Bibcode:2019PNAS..11616338F. doi:10.1073/pnas.1904849116. ISSN 0027-8424. PMC 6697887. PMID 31358633.
  6. ↑ Thurlkill RL, Grimsley GR, Scholtz JM, Pace CN (May 2006). pK values of the ionizable groups of proteins. Protein Science. 15 (5): 1214—8. doi:10.1110/ps.051840806. PMC 2242523. PMID 16597822.
  7. ↑ Pace CN, Grimsley GR, Scholtz JM (May 2009). Protein ionizable groups: pK values and their contribution to protein stability and solubility. The Journal of Biological Chemistry. 284 (20): 13285—9. doi:10.1074/jbc.R800080200. PMC 2679426. PMID 19164280.
  8. ↑ Byun BJ, Kang YK (May 2011). Conformational preferences and pK(a) value of selenocysteine residue. Biopolymers. 95 (5): 345—53. doi:10.1002/bip.21581. PMID 21213257.
  9. ↑ Rother M, Krzycki JA (August 2010). Selenocysteine, pyrrolysine, and the unique energy metabolism of methanogenic archaea. Archaea. 2010: 1—14. doi:10.1155/2010/453642. PMC 2933860. PMID 20847933.
  10. ↑ Kozlowski LP (January 2017). Proteome-pI: proteome isoelectric point database. Nucleic Acids Research. 45 (D1): D1112—D1116. doi:10.1093/nar/gkw978. PMC 5210655. PMID 27789699.
  11. ↑ Atomic Weights and Isotopic Compositions for All Elements. NIST. Процитовано 12 грудня 2016.
  12. ↑ Physical biology of the cell (вид. Second). Garland Science. 2013. с. 178. ISBN 978-0-8153-4450-6.
  13. ↑ Chapter 20: Amino Acid Degradation and Synthesis. Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (Lippincott's Illustrated Reviews). Hagerstwon, MD: Lippincott Williams & Wilkins. 2005. ISBN 978-0-7817-2265-0.
Отримано з https://uk.wikipedia.org/w/index.php?title=Протеїногенна_амінокислота&oldid=46375893