호모세린
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| 이름 | |
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| IUPAC 이름
(S)-2-amino-4-hydroxybutanoic acid
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| 식별자 | |
3D 모델 (JSmol)
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| ChEBI | |
| ChEMBL | |
| ChemSpider | |
| ECHA InfoCard | 100.010.538 |
| EC 번호 |
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PubChem CID
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| UNII | |
CompTox Dashboard (EPA)
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| 성질 | |
| C4H9NO3 | |
| 몰 질량 | 119.12 g/mol |
| 녹는점 | 203 °C (분해된다) |
달리 명시된 경우를 제외하면, 표준상태(25 °C [77 °F], 100 kPa)에서 물질의 정보가 제공됨.
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호모세린(영어: homoserine)은 화학식이 HO2CCH(NH2)CH2CH2OH인 α-아미노산이다. 아이소트레오닌(영어: isothreonine)이라고도 한다. L-호모세린은 DNA에 의해 암호화되는 일반적인 아미노산 중 하나가 아니다. 호모세린은 골격에 추가적인 –CH2– 단위가 삽입되어 있어서 단백질생성성 아미노산인 세린과 다르다. 호모세린 또는 그 락톤 형태는 메티오닌의 분해에 의한 펩타이드의 사이아노젠 브로마이드 절단의 산물이다.
호모세린은 세 가지 필수 아미노산인 메티오닌, 트레오닌(호모세린의 이성질체), 아이소류신의 생합성 과정에서의 대사 중간생성물이다.[1] 이것의 완전한 생합성 경로에는 해당과정, 시트르산 회로 및 아스파르트산 대사 경로가 포함된다. 호모세린은 아스파르트산 세미알데하이드의 중간생성물을 통해 아스파르트산의 두 번의 환원에 의해 형성된다.[2] 구체적으로 호모세린 탈수소효소는 NADPH와 결합하여 L-아스파르트산 4-세미알데하이드를 L-호모세린으로 상호전환시키는 가역적인 반응을 촉매한다. 그런 다음 두 개의 다른 효소인 호모세린 키네이스 및 호모세린 O-석시닐트랜스퍼레이스는 호모세린을 기질로 사용하여 각각 포스포호모세린 및 O-석시닐 호모세린을 생성한다.[3]
활용
[편집]상업적으로 호모세린은 아이소뷰탄올과 1,4-뷰테인다이올 합성의 전구체 역할을 할 수 있다.[4] 정제된 호모세린은 효소 구조 연구에 사용된다.[5] 또한 호모세린은 펩타이드 합성 및 프로테오글리칸 당펩타이드 합성을 규명하기 위한 연구에서 중요한 역할을 했다.[6] 세균 세포주는 호모세린을 다량으로 만들 수 있다.[3][4]
생합성
[편집]호모세린은 β-포스포아스파르트산으로부터 생성되는 아스파르트산-4-세미알데하이드를 통해 아스파르트산에서 생성된다. 호모세린 탈수소효소의 작용에 의해 세미알데하이드는 호모세린으로 전환된다.[7]
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L-호모세린은 호모세린 키네이스의 기질로, 포스포호모세린(호모세린-인산)을 생성한 다음, 트레오닌 생성효소에 의해 L-트레오닌을 생성한다.
호모세린은 호모세린 O-석시닐트랜스퍼레이스에 의해 L-메티오닌의 전구체인 O-석시닐 호모세린으로 전환된다.[8]
호모세린은 아스파르트산 키네이스와 글루탐산 탈수소효소를 다른 자리 입체적으로 저해한다.[3] 글루탐산 탈수소효소는 시트르산 회로를 통해 글루탐산을 α-케토글루타르산으로, α-케토글루타르산을 옥살아세트산으로 가역적으로 전환시킨다. 트레오닌은 아스파르트산 키네이스와 호모세린 탈수소효소의 또 다른 다른 자리 입체성 저해제로 작용하지만, 호모세린 키네이스의 경쟁적 저해제이다.[8]
같이 보기
[편집]각주
[편집]- ↑ Tanaka M, Kishi T, Kinoshita S (September 1961). “Studies on the Synthesis of l -Amino Acids: Part III. A Synthesis of l -Homoserine from l -Aspartic Acid” (영어). 《Agricultural and Biological Chemistry》 25 (9): 678–679. doi:10.1080/00021369.1961.10857862. ISSN 0002-1369.
- ↑ Berg, J. M.; Stryer, L. et al. (2002), Biochemistry. W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4684-0
- ↑ 가 나 다 Liu P, Zhang B, Yao ZH, Liu ZQ, Zheng YG (October 2020). Zhou NY (편집). “Multiplex Design of the Metabolic Network for Production of l-Homoserine in Escherichia coli”. 《Applied and Environmental Microbiology》 86 (20). doi:10.1128/AEM.01477-20. PMC 7531971. PMID 32801175.
- ↑ 가 나 Huang JF, Zhang B, Shen ZY, Liu ZQ, Zheng YG (July 2018). “Metabolic engineering of E. coli for the production of O-succinyl-l-homoserine with high yield”. 《3 Biotech》 8 (7): 310. doi:10.1007/s13205-018-1332-x. PMC 6037649. PMID 30002999.
- ↑ Akai S, Ikushiro H, Sawai T, Yano T, Kamiya N, Miyahara I (February 2019). “The crystal structure of homoserine dehydrogenase complexed with l-homoserine and NADPH in a closed form”. 《Journal of Biochemistry》 165 (2): 185–195. doi:10.1093/jb/mvy094. PMID 30423116.
- ↑ Yang W, Ramadan S, Yang B, Yoshida K, Huang X (December 2016). “Homoserine as an Aspartic Acid Precursor for Synthesis of Proteoglycan Glycopeptide Containing Aspartic Acid and a Sulfated Glycan Chain”. 《The Journal of Organic Chemistry》 81 (23): 12052–12059. doi:10.1021/acs.joc.6b02441. PMC 5215661. PMID 27809505.
- ↑ . doi:10.1021/ar000057q.
|제목=이(가) 없거나 비었음 (도움말) - ↑ 가 나 Petit C, Kim Y, Lee SK, Brown J, Larsen E, Ronning DR 외 (January 2018). “Reduction of Feedback Inhibition in Homoserine Kinase (ThrB) of Corynebacterium glutamicum Enhances l-Threonine Biosynthesis”. 《ACS Omega》 3 (1): 1178–1186. doi:10.1021/acsomega.7b01597. PMC 6045374. PMID 30023797.